Lo studio della dinamica molecolare non è mai stato così veloce

Perché una proteina si possa formare definitivamente, oltre a far sì che gli amminoacidi si inanellino uno dopo l’altro nella corretta sequenza, c’è bisogno che la lunga catena molecolare si ripieghi nel giusto modo. Per capire come funzionano le proteine è dunque importante conoscere la loro forma tridimensionale, ma non solo: cruciale è anche capire come questa si viene a creare. Una branca della biologia, quella dello studio della dinamica molecolare, che è lunga e complessa, basandosi su simulazioni al computer in cui il sistema viene trattato come un insieme tridimensionale di palline (1 pallina = 1 atomo), osservato mentre evolve nel tempo. Una tecnica sicuramente molto accurata, ma piuttosto lenta e che necessita capacità computazionali piuttosto grandi. Da oggi, tuttavia, capire in che modo il filamento di aminoacidi che compone le proteine si ripiega su se stesso potrebbe non essere più un lavoro che necessita di tanta pazienza: un gruppo italiano della SISSA di Trieste ha infatti escogitato e descritto su Pnas un trucco per ridurre i tempi di simulazione.

Alla base di tutto, l’imaging con la risonanza magnetica. “Sfruttiamo i dati sperimentali ottenuti osservando le proteine con la risonanza magnetica nucleare, e con questi creiamo dei vincoli da applicare al modello”, ha spiegato Alessandro Laio, uno dei coordinatori dello studio. “In pratica abbiamo usato un ‘trucco’. Provate a immaginare che io vi tiri per un braccio verso un certo posto, diciamo, per aver un riferimento, da Trieste verso Rimini. Con il trucco si impiega un tempo anche 1000 volte inferiore al tempo normale richiesto per quel tragitto. Grazie a regole matematiche – dedotte dalle osservazioni precedenti sui ‘viaggi a Rimini’ – posso calcolare, partendo dal tempo di percorrenza truccato, quanto lo stesso individuo ci avrebbe messo per arrivare spontaneamente nello stesso posto, senza essere tirato. Lo stesso tipo di ragionamento si può fare su una proteina che deve ripiegarsi per raggiungere una certa forma”. Che ha poi aggiunto: “C’è una legge che lega il tempo che la proteina ci mette per ripiegarsi col ‘trucco’ e quello che ci mette per farlo spontaneamente”.

La tecnica adottata Laio, insieme al collega Daniele Granata, è stata anche testata, in un’applicazione sulla proteina G del batterio streptococco: ciò ha permesso di ottenere risultati perfettamente coerenti con quelli della tecnica più comune, ma con il vantaggio di accorciare notevolmente i tempi di calcolo. “Data la lentezza delle nomali tecniche di dinamica molecolare al computer, metodi come il nostro ottimizzano i tempi di elaborazione, e potrebbero dare un grosso impulso alla ricerca”, hanno spiegato gli scienziati.