Coronavirus. Science: “Ecco come funziona l’antivirale remdesivir”

Coronavirus. Science: “Ecco come funziona l’antivirale remdesivir”

Coronavirus. Science: “Ecco come funziona l’antivirale remdesivir”
Un’analisi strutturale, pubblicata da Science, ha messo in evidenza come l’antivirale remdesivir riesca a legarsi a un enzima (nsp12) che fa parte del meccanismo di replicazione e trascrizione del virus SARS-CoV-2. “Nsp12 è quindi considerato un obiettivo primario per gli inibitori antivirali analogici nucleotidici come il remdesivir, che ha il potenziale per il trattamento delle infezioni virali da Covid-19″, scrive Zihe Rao della Tsinghua University di Pechino.

(Reuters Health) – Remdesivir si lega a una sezione – di recente identificazione – di un enzima che fa parte del meccanismo di replicazione e trascrizione del virus SARS-CoV-2. E’ quanto emerge da un’analisi strutturale pubblicata da Science. L’enzima – Rna polimerasi Rna-dipendente, noto anche come nsp12 – catalizza la sintesi di Rna virale utilizzando, probabilmente, altre due proteine non strutturali, nsp7 e nsp8, come cofattori.
 
“Nsp12 è quindi considerato un obiettivo primario per gli inibitori antivirali analogici nucleotidici come il remdesivir, che ha il potenziale per il trattamento delle infezioni virali da Covid-19″, scrive Zihe Rao della Tsinghua University di Pechino, autore principale dello studio, cui hanno collaborato anche la ShanghaiTech University e la Nankai University.

L’individuazione dell’enzima nsp12 come bersaglio terapeutico convince anche Miguel Angel Martinez dell’Hospital Universitari Germans Trias i Pujol di Badalona, in Spagna, che sta conducendo alcuni studi su questo argomento.”

La struttura complessiva di questa Rna polimerasi si adatta abbastanza bene a quelle di altri coronavirus; inoltre, condivide alcune basi strutturali conservate nella maggior parte dei virus a Rna”, osserva l’esperto, “Tuttavia, questo paper è rilevante perché può essere utile per la progettazione di nuovi antivirali diretti contro questa polimerasi; differenze strutturali minime possono essere fondamentali per mettere a punto la specificità e la potenza di un farmaco inibitore”.

Fonte: Science

Will Boggs

(Versione italiana Quotidiano Sanità/Popular Science) 

Will Boggs

21 Aprile 2020

© Riproduzione riservata

Morbillo. Pediatri Fimp e Sip: “Coperture vaccinali insufficienti. Una malattia prevenibile non può tornare a mettere in pericolo i bambini”
Morbillo. Pediatri Fimp e Sip: “Coperture vaccinali insufficienti. Una malattia prevenibile non può tornare a mettere in pericolo i bambini”

“La morte di un bambino per morbillo nello Stato di New York, il primo decesso registrato dopo trent’anni, è una notizia drammatica che ci ricorda quanto sia pericoloso considerare alcune...

Pharma, l’innovazione digitale alla prova dei risultati: aperte le candidature agli European AI & Digital Pharma Awards
Pharma, l’innovazione digitale alla prova dei risultati: aperte le candidature agli European AI & Digital Pharma Awards

Una campagna digitale che migliora la relazione con i medici. Un programma che accompagna i pazienti durante il trattamento. Una piattaforma per il confronto scientifico o un progetto di comunicazione...

Catalyst: un progetto Novartis per rafforzare la capacità organizzativa dei centri
Catalyst: un progetto Novartis per rafforzare la capacità organizzativa dei centri

Che cosa succede dentro un ospedale quando inizia uno studio clinico? Novartis Italia è partita da questa domanda per costruire Catalyst, il progetto presentato a Milano il 3 novembre durante...

Farmaci. Aifa: difetti di chiusura e rischio infezione in 13 lotti di Respreeza
Farmaci. Aifa: difetti di chiusura e rischio infezione in 13 lotti di Respreeza

L'Agenzia italiana del Farmaco (Aifa) segnala difetti di chiusura dei contenitori su 13 lotti di Respreeza, inibitore dalla proteinasi alfa-1 (umani) prodotto da CSL Behring. In Italia il codice del...